모발의 미세구조(Microscopic Structure of Hair)
1. 모표피(Cuticle)
2. 모피질(Cortex)
3. 모수질(Medulla)
지금까지는 모발의 형상, 구조 등에 대해서 주로 육안 혹은 현미경에 의한 생태를 형태적 관찰 결과에 입각해서 기술했다. 모발이 상당히 복잡한 구조-중심부에는 모수질, 그 외측에 다수의 피질세포, 지방 외측에는 이들을 둘러싸고 있는 모표피인 세포집합체에 의해 구성되어 있는 것을 알 수 있다.
같은 동물성 천연섬유인 견직은 누에 분비물의 계상이 응고된 것으로서 세포 섬유는 존재하지 않으며 식물성 천연섬유의 면은 비틀어진 1개의 긴 세포의 돌기물에서 내부는 중공(中空)으로 되어 있다. 한편 나이론과 같은 합성섬유는 원료를 융해하여 세공에서 압축하여 계(系)상으로 된 것으로 섬유의 내·외부도 균일한 성분으로 되어 있다.
모발 본질을 알기 위해서는 모발의 미세한 구조는 어떠한 구조로 되어 있는가 또는 어떠한 성질을 가지고 있는가 등에 대해서 이해할 필요가 있다. 미세구조는 전자 현미경, X선 회절(回折) 등의 진보와 응용기술의 발달에 의해 해명되고 있지만, 그러나 세부에 대해서는 견해의 차이가 있고, 아직 완전하게 밝혀지지는 않고 있다.
본 장에서는 우리들의 일과 관계가 깊은 모간부의 미세구조에 대해서 될 수 있는 한 평이한 해석을 하고자 한다.
1. 모표피(Cuticle)
모간의 가장 외측 부분으로 5∼15매로 겹쳐져 있는 비늘상으로서 모발 내부의 모피질을 감싸고 있는 화학적 저항성이 강한 층이다. 모표피(毛表皮, Cuticle)는 판상으로 둘러싸인 듯한 형태의 세포로 되어 있으며, 이 각 세포는 두께 약 0.5∼1.0μ 길이 80∼100μ이다. 일반적으로 모발의 모표피는 5∼15층이며, 또한 20층인 것도 있다. 모표피층의 수는 섬유가 어떠한 종류의 동물로부터 나온 것 인지를 판단하는데 중요하다.
모발 및 양모(羊毛)의 모표피는 다른 섬유 전체보다도 keratin 함유가 높고 α-나선형단 중에는 볼 수 없는 아미노산이 많이 함유되어 있음을 알 수 있다. 편광 현미경에 의해 양모의 모표피를 관찰하면 특히 복굴절을 볼 수 있다. 동일하게 X선에 의한 실험 결과에서 모표피는 거의 고도로 구조화되어 있지 않음이 확인되고 있다. 각각의 모표피 세포는 두께 50∼250Å의 얇은 세포외막으로 둘러 싸여 있다.
모표피 세포의 내부는 3개의 주요한 층으로 나누어져 있다. 즉 섬유의 외측으로부터 keratin 함유가 많고 화학적 저항성이 높은 층인 A층(epicuticle), 외소피(exocuticle) 및 내소피(endocuticle)이다.
1) 상표피(Cuticular scale)
포유동물의 hair의 표면은 두께 약 25Å의 상표피(上表皮)라 불리는 얇은 막으로서 어떤 분자 배열을 드러내지는 못하나 섬유의 주요 부분을 형성하는 cortex의 보호 역할을 기계적으로 하여 모발에 대한 염색 수착에 중요한 장애물이 되기도 한다. 상표피는 염소수로 처리하면 섬유의 표면에 막이 형성된다는 것을 Allworden이 최초로 양모에서 관찰했었다.
염소수는 상표피 아래에 있는 간충물질인 단백질을 분해해 수용성의 물질을 형성하지만, 이것은 상표피의 반투막의 바깥으로 확산되지 않고 침투압에 의한 팽윤이 일어나 특유의 알웨딘(Allworden) 반응이 발생한다.
상표피막은 여러 가지 모표피 세포로 둘러 싸여 있는 것이 증명되었으며 연속된 상표피로서 연속된 외관을 나타내고 있는 상표피 및 세포 간충물질을 함유한 세포막으로 된 세포막 복합체이다.
상표피의 분리 방법은 묽은 황화 나트륨 수용액으로 섬유막을 대부분 용해시키는 방법(Langermaim과 Philip)과 처리하지 않은 털을 염소수 또는 브롬수로 처리한 후 중화하고 진탕하는 방법(Lindberg)을 들 수가 있으며 이들 방법은 순수한 exocuticle을 얻을 수 있다. 뜨거운 에탄올을 사용(Swift와 Holmes) 모표피 내의 exocuticle 추출은 비교적 비파괴적인 방법으로서 화학분석결과 단백질 및 지방산(20∼30%)이 포함되어 있다.
모표피는 3겹의 상표피와 세포 간충물질로 이루어져 있다. 따라서 cuticle세포도 3겹의 층으로 나누어진다. 섬유 외측에서부터 cystine함량이 많고 화학적 저항성이 높은 층인 에피큐티클(epicuticle)과 중간층인 엑소큐티클(exocuticle) 그리고 내측으로서 cortex와 인접한 엔도큐티클(endocuticle)로 되어있다.
① Epicuticle: 두께 10㎛ 정도의 얇은 막으로 수증기는 통하지만 물은 통과할 수 없는 아주 미세한 부분으로서 다당류, 단백질 등이 견고하게 결합되어 있어 산소와 화학약품에 대한 저항이 가장 강한 층인 반면, 기계적인 작용을 받으면 쉽게 손상된다.
② Exocuticle: cuticle 구조의 2/3를 대표하는 부드러운 케라틴질의 층으로 exocuticle의 "A" layer은 epicuticle 바로 아래의 cystine이 풍부하게 포함되어 있고, permanent wave제와 같은 cystine결합을 절단시키는 약품에는 작용을 받기 쉬운 층이다.
③ Endocuticle: exocuticle 아래 각 비늘은 세포질 복합체의 얇은 층을 따라오는 endocuticle이다. cuticle 층의 가장 약한 부분으로의 정열되지 못한 세포로서 Cystine 함유량이 적기 때문에 keratin 침식성의 약품에 대해서는 강하지만, 단백질 침식성의 약품에 대해서는 약한 층이며, 모표피 세포의 사멸된 핵이 있는 부분이다. 이층의 안쪽면은 양면 접착 tape과 같은 세포막 복합체(CMC: Cell Membrane Complex) 층으로, 인접한 모피질을 밀착시키고 있다. H2O나 permanent wave제와 hair coloring제 등과 같은 화학제의 침투경로인 모표피의 엑소큐티클과 CMC(cell membrance, complex, 세포막 복합체)의 틈은 중첩되어 있고 미세하기(5∼6 ) 때문에 큰 분자는 침투할 수 없으나 산이나 알칼리에 의해서 팽윤, 연화되어 틈이 생기면 보다 큰 분자도 침투할 수 있다.
2) 세포간 물질(Ground substance)
상표피간을 접착시켜주는 세포간 물질(세포간질, ground substance)인 세포막 복합체는 세포막을 접착시키는 접착물질로서 세포간 매장물이라고도 하며 두께는 약 400∼600 이다. 세포막 복합체를 구성하는 복합층은 대부분 확인되어 있으며, 가장 중요한 것은 약 100 의 두께를 가진 중심부의 α층으로서, 이 층에 둘러싸인 세포간 접착물질은 두께는 약 50 이다.
Alexander와 Earland는 세포막 복합체를 과기산에 의한 섬유의 산화에 의해 분리했다. 이와 같이 과기산으로 산화된 keratin을 라토스라 하여 α인 microfibril과 β인 세포막 물질, γ인 matrix로 분화시켰다. 이렇게 분리된 복합체인 β-Keratin은 섬유 전체의 약 15%가 된다. β-keratin은 단순하여 그 조직학적 이론은 정확하지 못하지만 모표피, 모피질, 모수질의 3영역 모두 세포막과 세포간 물질에서 유래됨을 알 수 있다.
특히 세포간 복합체는 연신성(延伸性)이 좋으나, 세포내 물질과는 화학 반응성이 서로 다른 것이 특징이다. 이 복합체는 모표피의 세포내 단백질보다도 쉽게 단백질 분해 효소에 의해 분해되나 세포간 복합체는 모피질의 세포내 단백질을 쉽게 분해하는 알카리와 환원제에 대해서 강한 저항성을 가지고 있다. β-keratin 분화의 화학적 분석에 의하면 소량의 세포내 단백질을 함유한 γ-keratin 분화와 비교·분석했을 때 이온분이 적다. 이와 같이 양자의 화학적 반응성의 차이를 알 수 있다.
2. 모피질(Cortex)
cortex는 모발섬유 방향에 평행한 cross-section 내의 cortical cells에서 형성된다. 전자 현미경에 의해 코티컬 세포는 모발섬유측에 평행한 긴 filament를 구성, 지름 7.5nm로서 각 코티컬 세포의 filament는 macrofibril로 알려져 있으며 0.5nm 지름 단위로 묶여 있다. macrofibril 내의 microfibril은 cystine이 풍부한 matrix에 의해 분리되고 각 macrofibril 내에서 microfibril은 서로 공간적으로 연결된 거의 육모꼴 형태로 묶어져 있다.
일반적으로 크기 1∼6μ, 길이 약 100μ이다. 모발은 양모와는 달리 대칭적인 피질로 되어 있으며 모든 세포는 결정성이 큰 섬유 성분과 배향성이 낮은 비섬유성의 비율이 같다. 모피질(毛皮質, cortex) 세포는 개미산 중에서 진탕하거나 효소화 함으로써 분리할 수 있으며 macrofilament라고 부르는 방추형을 한 섬유상 구조, 핵의 잔사, 색소과립으로 구성되어 있다. 모발구성의 대부분인 85∼90%을 차지하고 있으며, 피질세포(결정영역)와 세포간 결합물질(비결정 영역, 기질)로 되어 있다.
모발의 성질을 나타내는 가장 중요한 모발의 강도(세기), 탄성, 유연성, 성장의 방향, 굵기, 질, 색소 등을 나타내며 모발의 색상(natural hair color)과 wave의 형상은 cortex의 물리적 상태에 따른 강·약의 탄성이 조절된다. cortex의 물리적 구조(physical structure)는 수백만 개의 딱딱한 keratin 섬유를 구성하는 subunit가 서로 엉켜 모발의 굵기를 형성시켰다. 즉 아미노산의 다중 결합인 polypeptide구조를 하고 있다.
1) 결정영역(피질세포) - 주쇄결합
결정체적 고체로서 정렬된 구조인 결정영역에 대한 X-ray회절 연구는 분자 특성으로서 공간 반복성을 나타낸다. 기본적으로 macrofibril은 단일 기제 단위로 행동한다. microfibril은 조직화된 α-helix 물질을 포함하여 α-keratin 섬유에 존재하는 상당히 다양한 양의 덜 정열된 matrix 물질에 끼워진 microfibril의 관계와 microfibril 내의 α-helix은 서로간에 싸여진 나선 묶음으로서 모발섬유의 물수착 속성에 지배적 역할을 한다. 즉 αkeratin 섬유의 물리적 특성을 나타낸다. 생물학적 polymer인 긴 polypeptide가 규칙적으로 배열되어 있는 섬유가 다발(속)로 결합되어 있고, 수소결합이 강한 부분으로서 화학 반응을 일으키기 쉬운 영역인 피질세포는 길이 약 100μ, 두께 1∼6μ, 직경 2∼6μ로 대칭적인 피질로 되어 있다. 이는 결정성이 높은 섬유성 성분과 배향성이 낮은 비섬유성 성분으로서 결정성과 비결정성의 성분 비율은 거의 같다고 볼 수 있으며 결정영역은 개미산 중에서 진탕하거나 산소 digest에 의해 분리가 가능하다. 소량의 melanin을 함유하고 중앙에 macrofibril이라 불리는 방추형을 한 섬유상 구조와 핵의 잔사, 색소과립으로 구성되어 있다. 핵의 잔사는 세포의 중심부근에 있는 가늘고 긴 공동이며 색소과립은 직경 약 0.2∼0.8μ내의 둥글거나 구상의 입자로 피질세포 사이에 분산되어 있다.
① 매크로필라멘트(Macrofilament, MF): 거대섬유(巨大纖維)인 marcrofibril은 직경(폭)이 0.1∼0.8μ으로 macrofibril이 다수 모여 피질세포의 대부분을 점하고 있으며 각 fibril은 고도의 조직화되어 있는 섬유상 성분으로 Microfilament와 이들을 둘러싸고 있는 그다지 조직화되어 있지 않은 간충물질(Matrix, 기질)로 되어 있다.
② 마이크로필라멘트(Microfilament): 미세섬유(微細纖維)인 microfibril이 다수 모여 macrofibril을 구성하며 microfibril의 배열은 부분적으로 다르다. 즉, macrofibril은 microfibril이라는 보조 섬유구조(sub-filament)로 되어 나선상(helix)으로 늘어져 있다. 각 나선, 즉 macrofibril의 반경은 약 1,000∼4,000Å이며 직경은 약 70Å이다.
모발의 microfibril의 subunit는 Alexander와 Eariand의 방법에 의한 과초산으로 분리된 α-keratin은 섬유전체의 약 45%로서 β, γ-keratin 분화보다도 이온함량이 상당히 적다. 이온함량이 낮은 것은 microfibril 중의 cystine의 비율이 비교적 적고, 그에 상응하여 α-helix 단백질의 cystine 함량 또한 적은 것으로서 그 외의 아미노산의 비율이 높은 것을 시사하고 있다.
③ 프로토필라멘트(Protofilament): macrofibril의 내부 구조에 대해서는 몇 개의 설이 제창되고 있지만 정확한 조직은 확실히 밝혀지지 않았다. Filshie와 Rogers는 인모 등의 수종의 keratin의 microfibril을 조사하고 있을 때 직경 약 20Å, 길이 200Å의 보조 섬유 단위를 관찰했다. 이것을 일반적으로 원섬유(源纖維)로서 프로토피브릴(Protofibril)이라 부른다.
microfibril은 protofibril이라는 보조 섬유구조로서 2개의 프로토피브릴을 핵으로 그 주변을 9개의 프로토피브릴이 둘러싸인 재 구조를 제창했다. 즉 이 모형은 9+2 배열로서 이중 코일(Coil)상의 짧은 α-helix 구조이고 황(S)의 함량이 적은 저이온 단백질로 되어 있다. 이것을 구성하는 subunit는 단백질 polypeptide쇄이다.
④ α-나선(α-Helix) 구조: X선 회절로부터 프로토피브릴을 구성하고 있는 subunit는 단백질 polypeptide 연결. 그 직경의 측쇄를 포함하여 약 10Å이고, Pauling과 Corey에 의해 최초로 제창된 α-helix형에 가깝다고 믿고 있다.프로토피브릴의 9+2의 배열 중에서 1개의 배열에는 3중 coil의 polypeptide (supercoiled structure)로서 보조섬유를 이루는 α-Helix(α-나선)구조는 황의 함량이 적은 단백질로서 이를 구성하는 subunit(생체 입자인 고분자를 이루는 기본단위)는 단백질인 polypeptide쇄이다. 아미노산 잔기간의 거리는 1.5 coil로서 반복거리는 5.1 , 각각의 α-Helix의 중심에서 중심까지의 거리는 9.8 , 즉 3.7개의 amino acid 잔기에 해당한다.
H2O은 keratin 섬유의 광각 X선 회절도에 대해서는 거의 영향이 없으나 물 속(水中)에서 늘리면 α-Helix에 해당하는 회절강도가 감소하여 β-keratin(zigzag상)이라 불리는 형태가 생긴다. 즉 섬유축(Z축)에 따라 3.31(Y축)에 4.65(X축)에 0.8이 회절된다. 이러한 회절현상은 분자구조로 설명이 된다. 이 현상의 설명은 α-β 전위, 즉 α-helix 구조의 분자가 β-구조의 주름 모양의 sheet 배열로 전위함을 말한다.
1회전 당 약 4개(정확히 3.7개)의 amino acid가 들어가서 peptide사슬이 나선모양으로 꼬여진 구조를 이루고 또한 β-구조는 두 가닥의 polypeptide사슬이 서로 가까이 있는 곳, 또는 polypeptide사슬이 u-turn하고 있는 곳에 나타난다. 이 구조는 사다리형이라기보다 peptide사슬이 입체적으로 주름 위로 늘어진 병풍구조(pleated sheet)이다. 이와 같은 구조, 즉 polypeptide를 안정하게 유지시킬 수 있는 것은 주쇄의 가운데 혹은 인접된 주쇄간의 O와 H간의 인장력에 의한 결합인 수소결합(hydrogen bond)이며 NH와 -OH기 CO의 O와 N의 N에 끌려서 NH…OC와 같이 약한 결합을 만든다. 아미노산의 잔기의 곁사슬은 몇 종류의 수소결합을 만들며 α-Helix 및 β-구조를 안정화시키는 수소결합은 peptide결합을 이루고 있는 CO와 NH의 사이에 형성된다. 두 구조 역시 peptide결합의 결합 각이나 결합거리에 무리가 가지 않도록 될 수 있는 한 많은 수소결합을 형성하고 있다.
L, α-amino acid로 구성된 천연단백질의 α-Helix는 오른쪽으로 꼬이는 구조를 이루고 있으며, 수소결합은 하나의 CO = O와 4번째의 amino acid 잔기인 NH사이에 형성된다. 불규칙한 구조(무작위 구조라고도 함)는 순간적으로 모양이 바뀐다는 의미가 아니라, α-Helix나 β-구조와 같은 규칙성이 나타나지 않는다는 의미이다. 즉 단백질이 변하지 않는 일정 불변구조를 이루고 있다면, 3차 구조는 불규칙구조로 되어 있다고 할 수 있다.
α-Helix나 β-구조는 규칙성을 지니고 있지만, 단백질분자의 전체 구조 속에서 차지하는 비율이 적기 때문에 찾기가 어려우나 특별한 예로서 myoglobin은 α-Helix양이 매우 많다. 이와 같은 2차 구조는 단백질 결정을 X-선 해석을 함으로써 밝힐 수도 있고, 선광 분산이나 단편 광이색성의 측정으로도 추정할 수 있다. 한편 polypeptide사슬 위에서 떨어진 위치에 있는 2개의 cysteine 잔기가 cystine 잔기로 되어 가교결합(cross-linked bond)을 형성한다. 이를 disulfide결합 또는 S-S결합(ester결합)이라고도 하며, 이것 역시 2차 구조의 일부이다.
⑤ Polypeptide: 10개 이상의 아미노산이 peptide bond로 형성된 아미노산의 중합체로서 모발의 keratin은 18종류의 amino acid이 peptide bond한 아미노산의 α-아미노기와 다른 아미노기의 carboxyl기 사이에서 탈수과정의 축합반응으로 형성된 결합을 순차적으로 반복해서 긴 사슬 모양인 polypeptide에 의해 구성되어 있다. amino acid은 아미노산 R1의 -COOH(carboxyl기)와 별도의 아미노산 R2의 NH2(amino기)에서 탈수작용 되어 -CO-NH로 연결된다.
이 -CO-NH-의 결합을 펩타이드결합(peptide bond or amide bond)이라 부른다. 이 결합이 서서히 반복되어 사슬모양으로 길어지는 것으로서 아미노산 100개 이하, 분자량 1만 이하를 polypeptide라고 하고 분자량 1만 이상의 수백만의 고분자 화합물을 단백질이라고 한다.
단백질을 이루고 있는 아미노산의 R1, R2, R3, ……의 원자단을 측쇄라고 부르고 아미노산의 성질을 나타낸다. keratin의 polypeptide(주쇄)는 지그재그형의 나선상으로 둘러싸인 α-keratin으로서 늘어뜨리면 β형이 된다. α에서 β로 전위되면 그 길이는 2배가된다. β형의 keratin인 늘어뜨린 것에 다시 힘을 빼면 원상태의 α형이 된다. 결국 polypeptide는 아미노산과 단백질의 중간구조를 갖고 있다고 할 수 있다.
⑥ Peptide: 단백질과 peptide에서 amino acid 잔기(Peptide 중에서 양단의 아미노산 이외에 아미노산은 한 분자의 물을 잃은 형태)간의 amide결합을 peptide결합이라고 한다. 즉, 한 아미노산의 α-carboxyl기와 다음 아미노산의 α-amino기 사이에서 1㏖의 물(H2O)이 제거되면서 -C-CO-NH()와 같이 결합된다. 이와 같이 2개 이상의 아미노산이 탈수작용에 의해 결합된 것을 peptide라 한다.
peptide는 peptide결합한 아미노산의 수(구성아미노산의 수)에 따라서 2∼10개인 것을 oligopeptide(di, tri, tetra…), 10∼50개인 것을 polypeptide, 그리고 50개 이상인 것을 단백질이라고 한다. 절대적인 기준으로서는 볼 수 없지만 이러한 단백질 및 peptide를 구성하는 물질의 종류에 따라 아미노산만으로 된 것을 homopeptide라고 하며 비아미노산 성분을 함유한 것을 heteropeptide라 한다.
단백질의 1차 구조를 이루는 결합은 amino acid끼리 이어진 peptide bond(Amide Bond, -CONH-)이다. 이것은 C와 N이 서로 전자를 공유하는 공유결합(Covalent bond)을 이루고 있으며, 또한 이 결합은 이중 결합성을 띄고 있으므로 가열, 묽은 산 또는 묽은 알칼리 처리에 의해서도 끊어지지 않을 만큼 강하다. 단백질의 구성단위인 아미노산은 매우 적은 양이지만 모든 세포에 들어있으며 또한 단백질의 전구물질이다. 일반적으로 모발의 단백질을 가수분해하면 약 18종의 아미노산을 얻을 수 있다. 결국 모발의 구성물질은 18종의 아미노산으로 이루어졌다고 말할 수 있다.
⑦ Amino acid: 20개의 표준 아미노산과 특수 amino acid 이외에 약 250종의 아미노산이 알려져 있다. 이들은 유리 상태 또는 결합 상태로 존재하나 결코 단백질에 는 존재하지 않는다. hair의 단백질을 구성하는 주요 아미노산은 글리신, 알라닌, 발린, 로이신, 아이소로이신, 트레오닌, 세린, 사이스테인, 사이스틴, 메티오닌, 아스파라긴산, 글루탐산, 타이로신, 라이신, 아르기닌, 히스티딘, 페닐 알라닌, 트립토판, 프롤닌 등이다. 일반적으로 아미노산은 백색 결정으로 비교적 안정된 물질이며 녹는점이 높으나 분해가 수반되므로 명확히 녹는점을 밝혀내기는 어렵다.
(1) 결정영역의 분자구조
자연계에 존재하는 단백질 형태로서의 모발의 결정영역 고차구조(cross section of hair)는 macrofibril→ microfibril → protofibril → α-helix → polypeptide 순으로서 프로토피브릴을 구성하고 있는 polypeptide 연결. 그 직경의 측쇄를 포함하여 약 10Å이고, Pauling과 Corey에 의해 제창된 α-helix형에 가깝다고 믿고 있다.
Pauling과 Corey는 1.5 의 양 간격이 각 아미노산 잔기간의 거리에 대응하여 5.4 (1.5 ×3.6=5.4 )의 면간격이 코일의 반복거리에 대응하고, 이것은 3.6개의 중심에서 중심까지의 거리에 대응하여 그것은 α-Helix의 두께에 가깝다. 물은 keratin 섬유의 광각 X선 회절도에 거의 영향이 없다고 했다. 그러나 물(水) 가운데에서 당기면 α-헬릭스에 상당하는 회절 강도가 감소하여 β-keratin이라 불리는 파탄이 발생한다. 즉 섬유측에 따른 3.3Å의 회절, Z축에 직각으로(Y축에 연결) 4.65Å, Z축에 직각으로(X축에 연결) 9.8Å의 회절을 나타낸다. 이들의 회절현상은 분자구조에서 α-β전위, 즉 α-helix 구조의 분자가 β-구조의 이동 배열로 전위함을 가진다고 보았으며, 반면에 Skertchly와 Woods에 의하면 α-keratin의 전위는 없다고 한다. 확증되지 않은 설명이지만 기질(Matrix) 중에서 α-구조가 소멸되어 β-구조가 생성된다고 지적했다.
Keratin 섬유 중의 사상(섬유) 단백질의 기본 단위는 α-helix로 생각할 수 있지만 분자구조 및 X선 data의 상세한 설명은 아직 알 수 없다. 그러나 가장 적은 각도의 축방향 회절의 면 간격은 keratin의 유래에 의해 변화함을 제시하였으며, 이 면 간격은 기질 중에 microfibril(미세섬유)의 규칙적인 채움에 관계한다. 이 면 간격은 메리노 양모(80Å)보다도 모발(87Å)의 쪽이 크며 모발 기질 비율의 크기와 일치한다.
9.8Å의 축방향의 주기와 9.8Å보다도 적은 주기에 해당하는 많은 수의 대축 방향 회절도 모발과 다른 keratin 섬유에 대해서 보고되고 있다. 초산수은 또는 초산은과 같은 어떤 종류의 중금속으로 모발섬유를 처리하면 기존의 회절을 강하게 하거나 새로운 대축방향 회절을 초래한다. 이는 α-helix에 따른 규칙적인 간격으로 특이적인 측쇄기가 모여 이들의 금속과 결합하여 규칙적으로 회절강도의 증가 또는 새로운 회절을 발생시키기 때문이라고 설명한다. 모피질의 마이크로필라멘트는 과초산으로 산화 분리할 수 있다.
이때 얻은 물질의 한 분획은 α-keratose라 하며 섬유 전체의 약 45%로서 다른 두 케토스 분획보다 황함량이 상당히 낮다. 즉 cystine 비율이 비교적 낮다는 것은 α-helix 단백질의 cystine 함량을 시사할 뿐만 아니라 다른 아미노산의 비율이 높다는 것을 의미하기도 한다.
2) 비결정영역(간충물질, 기질, matrix)-측쇄결합
주로 매트릭스에서 유래한 단백질(γ-케라토스)는 과초산으로 산화해서 분리시킨다. matrix는 어느 정도 조직화되어 있으므로 일반적으로 비결정영역으로 부른다. 간충 물질의 Keratin은 짧은 polypeptide 주쇄로서 분자가 불규칙하게 구부러져 난잡하게 되어 실밥을 손으로 뭉친 듯한 상태, 즉 tandem coil상의 불규칙한 배열로 되어 있으며, cystine 함유량과 측쇄의 긴 염결합이 많으므로 부드럽고 화학작용을 받기 쉬운 구조로 되어 있다. 또한 구성하고 있는 비결정영역인 Keratin 분자의 크기는 결정영역인 섬유부분 Keratin 분자의 1/8 정도로 추정한다.
(1) 간충물질(Matrix or C-keratin)
섬유의 간충물질로서 세포간 매장물이라고도 한다. S(황)의 함량은 다른 부분 또는 섬유전체보다도 간충물질에 많이 포함되어 있으므로 cystine 함량이 높다. matrix 부분에는 황 성분이 많기 때문에 전자 현미경을 이용하여 미세구조의 형상을 밝힐 수 있으며 자르기 전에 모발을 환원하고 사산화오스미움(osmium tetroxide)으로 처리하면 matrix 부분이 강하게 염색되므로 비교적 염색이 되지 않은 마이크로 필라멘트 부분이 명확하게 보인다.
이 2개의 영역상태(결정, 비결정영역)에 따라서 모질의 화학적, 물리적, 역학적인 성질이 크게 변화한다. 특히 비결정영역의 간충 물질은 손상을 받기 쉽기 때문에 모질 손상의 최대 원인이 되는 부분이다. 모발에 한정하지 않고 다른 섬유에 있어서도 단단한 섬유부분을 결정영역이라 부르며 섬유 강도를 나타내며, 간충 물질과 같이 유연한 부분을 비결정영역이라 부르고 섬유의 탄성과 약함의 성질을 나타낸다.
① 염결합(Coulombforce or Salt Linkage -NH3+...OOC-): lysine(CH(CH2)4-NH3+) 또는 arginine 잔기의 (+)로 하전된 암모니움 이온과 aspartic acid(-OOC-CH2-CH) 잔기의 (-)로 하전된 carboxyl 이온간의 정전기적인 결합으로서 pH 4.5∼5.5(등전점, 등전대, 등전가)일 때 결합력은 최대가 된다.
정전기적 상호작용인 "이온성 ionic"결합은 반대전하 사이의 정전기적 인력 또는 같은 전하 사이의 반발력으로 발생한다.
아 미노산 곁사슬들은 라이신, 아르기닌, 히스티딘의 경우처럼 양전하를 가질 수 있고 아스파라트산 염과 글루탐산 염에서와 같이 음전하를 가질 수도 있다. 그밖에 단백질 또는 peptide chain의 NH2 말단과 COOH 말단 잔기들은 보통 이온화된 상태로 존재하며 각기 양전하 또는 음전하를 가진다. 이들 모두가 단백질 구조에서 정전기적 상호작용을 한다.
전하를 띤 잔기는 보통 단백질 표면에 위치하여 물용매와 적절히 상호작용한다. 즉 비공유결합으로서 수소결합, 소수성 상호작용, 정전기적 결합, 반데르발스힘은 단백질 형태에 매우 중요한 영향을 미친다. 정전기적 상호작용의 강도는 상호작용하는 고농도의 염에 의해 약해질 수 있으나 이온(ion, 분명한 전하를 가진 화학종), 영구쌍극자(permanent dipole: 양전하와 음전하의 영구적 분리), 유발쌍극자(induced dipole: 주변환경에 의해 유발된 양전하와 음전하의 일시적 분리) 사이에서 일어날 수 있는 정전기적 상호작용은 화학종의 성질과 그들 사이의 거리(r)에 크게 좌우되며, 두 개의 이온 사이에서 에너지는 l/r에 비례하여 감소한다.
J.B Speakman의 역학적 측정에 의하면 이 결합은 keratin 섬유강도에 약 35% 정도 기여하며 산, 알칼리에서 쉽게 파괴된다고 한다.
② 펩타이드결합(Covalent Peptide or Ester Linkage -CO-NH): lutamic acid (CH(CH2)2-CO-NH-) 잔기의 -COOH와 lysine(CH(CH2)4-NH) 잔기의 NH2에서 H2O가 제거되어 -CO-NH가 연결된 결합으로 상당히 강한 결합이다. 규명되지는 않았으나 모발의 keratin내에 존재하는 3가지 amino acid기 사이에 결합력이 있다고 추정한다.
③ 사이스틴 결합(Covalent Disulfide Linkage or Disulfide Bond): 이 결합은 유황을 함유한 모발의 특징을 나타내는 permanent wave을 형성시킬 수 있는 특유의 단백질로서 다른 섬유에서는 볼 수 없는 측쇄결합으로 모발 keratin의 특징을 나타내는 결합으로서 keratin내의 4 cystine에 의해 존재하여 이 결합이 파괴되면 섬유가 약해져 탄력성이 없어진다. 일반적으로 permanent wave를 형성시키는 기본적인 개념은 모발 keratin 중의 cystine bond를 환원제로 절단시켜 rod로서 원하는 wave의 강약을 형성시킨 후 그 형태를 유지시키기 위해 산화제로 절단된 결합을 본래대로 되돌리고 고정시키는데 있어서 반드시 필요한 결합이다. 다시 말해 permanent wave를 만들어 주는 keratin이다.
④ 수소결합(Hydrogen Bond C=O…NH): 수소결합은 일반적으로 해당 단백질 구조 내에서 가능한 모든 곳에 만들어진다. peptide 골격의 구성 원자들은 서로 수소결합을 형성하는 경향을 나타내었다. 특히 수소결합을 형성할 수 있는 곁사슬들은 보통 단백질 표면에 위치하여 주로 물과 수소결합을 형성한다. 개개의 수소결합은 단백질 구조의 안정화 에너지에 평균 약 12KJ/㏖만을 제공하지만 전형적인 단백질에서 형성되는 수소결합의 수는 매우 많다. α-Helix에서는 각 잔기의 C=O와 N-H가 수소결합에 참여한다. 즉 amide기(RCONH2)와 그것에 인접한 carboxyl기(-COOH 원자단) 사이의 결합이다.
물에 젖은 케라틴섬유는 건조 상태에 비해서 쉽게 늘어나는 것은 이 결합이 관여하고 있기 때문이라고 할 수 있다. 건조한 모발은 젖은 모발에 비해 펴기가 더 어렵다. 모발에 수분을 가하여 set를 하고 열을 주어 건조시키거나 그대로 건조시키면 원래대로 돌아가지 않는 set력이 생긴다. 이 현상을 "wet wave"라 부른다. wave 상태를 지속하다 hair를 shampoo한다거나 water spray하면 wave의 형상은 없어진다. 이는 수소결합에 의해 일시적인 결합과 절단이 형성된다고 볼 수 있다.
⑤ 소수결합(Van Der Waals forces): 내부 원자간의 거리에 따라 변하며 중성원자(분자)간의 약한 인력이다. 이 2개의 영역(결정영역, 비결정영역)상태에 따라서 모질의 화학적, 물리적, 역학적인 성질이 크게 변화된다. 모발 단백질의 구조로서 polypeptide사슬 위에서 떨어진 위치에 있는 2개의 cysteine 잔기가 cystine 잔기로 되어 가교결합(cross-linked bond)을 형성한다. 이를 disulfide결합 또는 S-S결합(ester결합)이라 하며, 이 역시 2차구조(secondary structure, β-Pleated sheet: Z형의 polypeptide사슬이 연속된 병풍구조를 형성하듯 서로 이어져 배열구조, 사슬사이(Inter chain)에 수소결합으로 고정되어 있다)의 일부이다.
3차 구조는 주로 소수결합으로 이루어져있으며 이러한 3차 구조(tertiary structure: α-나선구조, β-병풍구조 등으로 된 polypeptide사슬이 다시 복잡하게 겹쳐진 3차원의 구조)는 2차 구조를 이룬 peptide사슬이 더 엉겨져 있는 형태 또는 실이 헝클어져 있는 상태로서 볼 수 있다. 그 일부에는 α-Helix나 β-구조가 있으나 2차 구조를 포함해서 polypeptide사슬이 입체적으로 안정을 유지하기 위하여 R기 사이에 이온결합, 수소결합, 소수결합 등을 형성하고 있다. 수소결합은 수소를 제공할 수 있는 Serine이나 tyrosine 등과 수소(H)를 받을 수 있는 aspartic acid나 glutamic acid 등 β 및 γ-carboxyl기 사이에 형성된다. 또한 N- 및 C-말단 아미노산은 이온결합을 형성할 수 있다.
소수성 "결합" 또는 더욱 정확하게 상호작용(interaction)은 아미노산의 비극성 곁사슬과 기타 비극성 용질들이 물과 같은 극성 용매에 끼여들기보다는 비극성 주변에 모이기를 좋아하기 때문에 형성된다. 즉, 비극성의 탄화수소 사슬들(alanime, valine, leucine 등의 곁사슬)이나 Benzen고리(tyrosine이나 phenylalanine 등의 곁사슬)를 갖는 R기 사이에 형성된다. 이것을 비극성 상호작용이라 하며, 극성을 띠는 물 속에 비극성의 기름방울을 넣으면 기름방울끼리 모이는 현상과 비슷하다. 비극성의 R기가 주위에 둘러싸인 물로부터 떨어져 서로 모이는 작용을 일반적으로 소수성 결합이라고 한다.
단백질의 3차 구조는 비극성의 곁사슬이 중심부에 파묻히는 것처럼 되고, 바깥쪽에는 극성의 R기가 둘러싸인 듯한 모양으로 결합을 이루고 있다. 건강한 모표피에는 비극성 잔기들이 표면을 향해 있으며 모피질로는 극성의 잔기들이 향해있다. 소수성결합은 입체구조를 유지시키는 데 매우 중요한 역할을 하고 있으며 단백질이 물에 녹는 것은 단백질분자 표면에 물이 접근하기 쉽게 극성기가 노출되어 있기 때문이다.
반데르발스 상호작용(Van der Waals interaction)에는 인력과 반발력이 모두 포함된다. 인력은 근처에 비결합 원자들의 전자전하 분포가 변하기 때문에 생기는 순간적으로 유발되는 쌍극자에 기인하다. 이는 쌍극자-유발쌍극자 상호작용과 같아서, 에너지는 1/r6에 비례하여 감소한다. 이 상호작용은 약한 것이며 한 개는 0.4∼1.2KJ/㏖의 안정화 에너지를 제공한다. 그러나 수소결합과 같이 단백질에는 이런 상호작용이 많이 있으며 이들의 합은 상당히 클 수 있다.
3) 바이라테랄(Bilateral)
양모(메리노종)의 아름답고 곱슬한 것은 양모 피질의 바이라테랄 구조에 의한 것이라 생각된다. 즉, wave 외측에 오쏘 코텍스(ortho-cortex의 결정영역), 파라 코텍스(para-cortex의 결정영역)가 한쪽으로 존재해 있고, keratin의 성상, 성분이 다른 상태이다.
이 바이라테랄 구조는 모모세포가 분열되어 성장한 초기에는 식별이 곤란하지만 모근의 모유두에서 1/3 부근의 keratin화(化) 영역을 통과한 시점에서 O-cortex와 P-cortex의 비대칭적인 구조를 볼 수 있다. 양모섬유의 중량의 90%를 차지하는 cortex를 염기성 염료인 메틸렌 블루로 염색시켜 섬유의 단면을 보면 O-cortex는 짙게 염색되고, p-cortex는 엷게 염색된다. 이는 양모의 이원적 구조로서 수분 흡수에 대한 팽윤성의 차이를 나타낸다. 그러므로 Wave를 갖지 않는 양모, 예를 들면 린칸종은 중심부가 P-cortex로 외측이 O-cortex이고, 모발은 P-cortex가 거의 다 라고 알려져 있다.
모발의 경우는 양모와 같이 O-cortex 및 P-cortex가 동심상으로 존재하고 있는 것, 평균적으로 분산되어 있는 것, 혹은 O-cortex, P-cortex 어느 한쪽밖에는 존재하지 않는 것 등이 있지만 아직 확인되지 않고 있다. 예를 들면 황색인종은 P-cortex에 가깝고, 흑인종은 바이라테랄 구조, 백인종은 가장 중앙인 P-cortex로 외측이 O-cortex의 동심원상의 것이 많이 있다고 한다. 일반적으로 O-cortex가 많으면 친수성도 강하고 연하며, permanent wave가 형성되기 쉽다.
4) 보이드(空孔, Void)
모피질은 섬유부분과 간충물질(결정영역과 비결정영역)의 두 가지 상에 의해 성립되어 있다. 면, 견, 양모, 모발 등의 기원은 생(生)체이며, 생체에는 반드시 물(水)이 존재한다. 모유두의 모모세포가 분열 증식을 되풀이하여 세포를 만들며 이 세포는 밑에서부터 순서대로 피부 밖으로 향해 밀려나가는 것이 모발의 성장이다. 그 동안에 각화 되어 수분이 적어져 단단해진 것이 우리들이 보는 모발의 모간이다. 분열 당초의 세포는 수분이 많고 부드러운 살아있는 세포였지만 모간에서는 완전히 죽은 세포로 미이라화(化) 된 것 같다. 이에 생세포에 포함되어 있던 수분은 분산되어 없어진 뒤 공간이 존재할 수밖에 없다. 이 빈 구멍은 섬유 내부에서 내부표면으로서 그 면적은 외부표면(겉보기 표면)보다 몇 배의 크기로 되어 있다. 따라서 흡착, 팽윤 등의 물리적인 현상이나 화학 반응에 중대한 역할을 하고 있다. 또한 백모가 빛나 보이는 것은 공공(空孔)의 존재에 의해 빛이 난 반사하고 있기 때문이다.
전자 현미경의 관찰에 의하면 구멍은 가늘고 길며, 굵기는 각각 다르다. 섬유 길의 방향으로 늘어서 있으며, 그 구멍은 전체적으로 어딘가와 연결되고, 또한 간충물질에 많이 존재하고, 섬유 단면의 10%를 차지하고 있다.
3. 모수질(Medulla)
골수세포인 medulla는 조잡한 α-keratin 섬유축을 따라서 연속적이거나 비연속적인 형태로서 얇은 막의 존재는 모발 내에서 저색소 섬유에 있는 광(光)적 특성에 영향을 끼치는 중요성을 가졌다. 모수질막은 광산포에 증가를 유발, 특히 광스펙트럼의 파란색 끝에서 일어나며 천연 노란색 섬유가 흰색으로 바뀐다. 기계적 특성과 같이 물리적 속성에 있어서 모수질막의 역할은 빈 공동으로서의 역할 이상이라 할 수 있다.
모수질(毛髓質, medulla)은 모발의 중심부근에 공동(속이 비어있는 상태) 부위로, 죽은 세포들이 모발의 길이 방향으로 불연속적으로 다각형의 세포들의 형상으로 존재하며, 수질세포는 핵의 잔사인 둥근 점들을 간혹 포함하고 있으나 이의 기능은 잘 알려져 있지 않다. 모수질이 부드러운 케라틴(soft keratin)을 형성하지만 cuticle과 cortex는 딱딱한 케라틴(hard keratin)을 형성하며 모발의 색소는 여기에서도 발견된다. 결국 모발은 크게 cuticle과 cortex로 나뉘며 이들의 차이는 hard keratin의 차이로 구별된다.
모수질은 양털처럼 가는 모발에서는 발견되지 않으며 굵은 모발에서만 발견된다. 모발에서는 수% 정도이며 모축에 따라 연속 또는 불연속으로 존재한다. 또 여기는 틈이 있어 탈수화의 과정에서 수축하여 모발에 따라 일련의(크기가 작은) 공동을 남긴다. 이 공동은 한랭지 서식의 동물에는 털의 약 50%를 차지하여 보온(공기를 함유)의 역할을 한다.
모수질은 기계적, 화학적으로 거의 손상 받지 않으나 모발에 따라서는 연필심과 같이 완전히 연결된 경모(terminal hair)나 군데군데 잘려져 있는 것 또는 전혀 없는 연모(lanugo hair)로 나눌 수 있지만 나이가 들수록 모수질의 크기는 커져 가는 현상을 나타낸다. 이는 모의 백발화와도 관계가 있다고 본다.
모수질에 대해서는 이미 기술한 바와 같이 성분, 기능 등은 충분하게 해명되지 않기 때문에 생략한다. 다만, 모수질이 많은 모발이 permanent wave가 잘되는 것은 경험상 알고 있다. 이 사실로부터 다음과 같은 것을 추측할 수 있다.
모발의 표면으로부터 중심부를 향해 permanent wave제가 침투하는 사이에 화학제의 역가(力價)가 서서히 저하되어 중심부의 모수질에 도달된 화학제는 거의 못쓰게 된 용제에 가까운 것이 되어, 모수질은 그 폐액의 저류조(貯留槽), 배수구와 같은 것이라면 그 만큼 새로운 permanent wave제가 모발표면으로부터 내부에 향해 침투하여 permanent wave제로서의 작용이 강하게 되어 유연하게 중심부가 비어있는 모발만큼 편평화(waving)되기 쉬운 것과 병행해서 permanent wave가 잘 되게 된다. 이것은 지금까지 추론으로서 지금부터의 연구과제라고 생각한다.
출처:사이버뷰티
충남 서산시 해미면 대곡리 360번지 한서대학교 피부미용학과
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